प्रोटीन: प्रोटीन की संरचना पर उपयोगी नोट्स
प्रोटीन की संरचना की जानकारी प्राप्त करने के लिए इस लेख को पढ़ें! Wool-a-Keratin, Cytochrome c, Hemoglobin, Immunoglobin G, Ribulose bisphosphate carboxylase और आदि के बारे में जानें।
//houseofpain.com/wp-content/uploads/2013/05/Proteins.jpg
(१) ऊन का केराटिन:
(i) यह एक रेशेदार प्रोटीन है जो α-हेलिक्स से बना होता है; पी-प्लीटेड शीट और फॉर्म कोलेजन ट्रिपल हेलिक्स संरचना।
(ii) ऊन α-keratin की माध्यमिक संरचना दाहिने हाथ की हेलिक्स है।
(iii) तीन ऐसे α-हेलीकॉप्टर एक बाएं हाथ का तार बनाते हैं जिसे एक प्रोटोफिब्रिल कहा जाता है जिसे क्रॉस लिंकिंग डिसल्फ़ाइड बॉन्ड द्वारा स्थिर किया जाता है।
(iv) 8 एनएम व्यास के सूक्ष्म तंतुओं की तरह केबल में प्रोटोफिब्रिल्स कॉइल।
(v) कई सौ माइक्रो फाइब्रिल्स हैं जो अनाकार प्रोटीन मैट्रिक्स में हैं, मैक्रो फाइब्रिल का निर्माण करते हैं
(vi) कई मैक्रो फाइब्रिल मिलकर ऊन का एक फाइबर बनाते हैं।
(vii) जब α- केरातिन को नम गर्मी और खिंचाव के संपर्क में लाया जाता है, तो यह β-केराटिन में परिवर्तित हो जाता है।
Α-पेचदार संरचना को स्थिर करने वाले हाइड्रोजन बांड टूट गए हैं और एक विस्तारित समानांतर pl-pleated शीट परिणाम हैं।
(2) साइटोक्रोम c:
(i) साइटोक्रोम सी छोटा, स्थिर और रंगीन गोलाकार प्रोटीन है।
(ii) Fe II और Fe III ऑक्सीकरण राज्यों के बीच साइटोक्रोम c अणु विकल्प में एकल लौह परमाणु।
(iii) Cyt c में 104-111 अमीनो एसिड अवशेष हैं, जिनमें से 35 प्रजातियों से प्रजातियों में अपरिवर्तनीय पाए जाते हैं।
(3) हीमोग्लोबिन (चित्र। 48.11):
(i) यह RBC का परिवहन प्रोटीन है।
(ii) हेम लोहा हेमिड विमान के एक तरफ एक हिस्टिडीन अवशेष से बंधा होता है।
(iii) ऑक्सीजनेशन पर, हीमोग्लोबिन अणु की सतह पर लोहे को जेब में हीम के विपरीत तरफ ऑक्सीजन के लिए लिगंड किया जाता है।
(iv) हेम आयरन ऑक्सीकरण और निर्जलीकरण के दौरान Fe II अवस्था में रहता है।
(v) टेट्रामर α 2 ind 2 4-ऑक्सीजन अणुओं के साथ बाँधता है।
(vi) α; -β की एसोसिएशन, α 2 -α 2 के साथ जोड़ी उनके भीतर से कमजोर है।
(4) इम्यूनोग्लोबिन जी:
(i) यह प्रतिरक्षा प्रणाली के एंटीबॉडी अणु से संबंधित सबसे महत्वपूर्ण गोलाकार प्रोटीन है।
(ii) यह सीरम प्रोटीन है जो एंटीजन के साथ मिलकर बनता है।
(iii) I G की चतुष्कोणीय संरचना 4 पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से बनी है, दो लगभग 215 अमीनो एसिड अवशेषों की 'हल्की' श्रृंखला हैं और दो 500 अमीनो एसिड अवशेषों की 'भारी श्रृंखलाएं' हैं।
(iv) 4 जंजीरों को फार्म 12 डोमेन के रूप में डाइसल्फ़ाइड पुलों द्वारा जोड़ा जाता है। (चित्र। 48.12)।
(v) 'Y' आकार के अणु का जोड़ लचीलापन प्रदान करता है, ताकि 'Y' के प्रत्येक भुजा पर स्थित दो संयोजन स्थल, प्रतिजन को बाँध कर अलग-अलग दूरी तय न करें।
(vi) दो एंटीजन पहचानने वाली साइटें हैं, एंटीबॉडी एंटीजन चेन के नेटवर्क तब बनेंगे जब एंटीबॉडीज एंटीजन के साथ प्रतिक्रिया करते हैं, जिनके एंटीबॉडी से मान्यता प्राप्त एक से अधिक साइटें होती हैं।
(5) रिब्यूलोज बिस्फोस्फेट कार्बोक्सिलेज (आरडब्ल्यू 1 एससीओ):
(i) यह सीओ 2 फिक्सिंग प्रतिक्रिया में 3 फॉस्फोग्लाइसेरेट के दो अणुओं का उत्पादन करने के लिए सीओ 2 के साथ 1, 5, बिसफ़ॉस्फ़ेट की प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करने वाले पौधों में सबसे महत्वपूर्ण प्रोटीन है। RUBISCO में 8 छोटे, 100 अमीनो एसिड अवशेषों प्रोटीन और 8 बड़े 500 अमीनो एसिड अवशेषों प्रोटेटर के साथ एक चतुर्धातुक संरचना है।
हमारे शरीर के भीतर पॉलीपेप्टाइड को जटिल 3 डी संरचनाओं में बदल दिया जाता है। 1965 में Iysozyme की 3D संरचना को विखंडित कर दिया गया था। यह रैखिक क्रम में 129 अमीनो एसिड से बना है और 3 डी विरूपण बनाने के लिए डिसल्फ़ाइड पुलों से जुड़ गया है।
इसकी प्राथमिक संरचना (NH 2 ) के रूप में पढ़ती है (NH 2 ) KVFGRCELAAAMKRHGLDNYR GYSLGNWVCAAKFESNFNTQATNRTDGSTDYGILQINNRWW CDNGRTPGSRNLCNIPCSNIPCSALLPITASVNCNGGGGGGGGGGVC
अणु का रैखिक मॉडल (चित्र। 48.13) कुछ अनियमित है। यदि साइड चेन को हटा दिया जाता है और पेप्टाइड बॉन्ड की रीढ़ की हड्डी खींची जाती है, तो प्रोटीन के कुछ क्षेत्रों को दोहराए जाने वाले पैटर्न में ऑर्डर किया जाता है। यह एक हेलिक्स और पी-शीट पैटर्न (चित्र। 48.14) दोनों दिखाता है।
एक हेलिक्स क्षेत्र में श्रृंखला एक सर्पिल में चारों ओर घूमती है (3-शीट क्षेत्र में पॉलीपेप्टाइड एक दूसरे के साथ चलती है। तृतीयक रचना में प्रोटीन की सतह पर खांचे, दरारें और प्रोट्रूशियंस हो सकते हैं जहां विशेष रूप से एमिनो एसिड साइड चेन होते हैं। साइट बनाने के लिए तैनात किया गया है जो लिगेंड को बांधता है और प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करता है।
शांतोडुलिन्स (कैल्शियम बाइंडिंग प्रोटीन) में एकल श्रृंखला दो डोमेन में व्यवस्थित होती है, जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के केवल एक स्ट्रैंड से जुड़ती है। दो डोमेन बहुत समान हैं और जीन (डुप्लिकेट 48.15) के दोहराव से उत्पन्न हो सकते हैं।
ई। कोलाई के कैटाबोलिट सक्रिय प्रोटीन (सीएपी) डीएनए पर आधारों के विशिष्ट अनुक्रमों को बांधता है, जो आरएनए पोलीमरेज़ को उसके प्रमोटरों को बाँधने में मदद करता है और लाख ऑपेरॉन का प्रतिलेखन आरंभ करता है। सीएपी के डोमेन में से एक को सीएमपी बाँधने का काम है और दूसरा एक हेलिक्स टर्न हेलिक्स आकृति का उपयोग करके डीएनए अनुक्रमों को पहचानता है। इनमें से एक हेलिकॉप्टर डीएनए के प्रमुख खांचे में फिट होता है जहां यह ठिकानों के उजागर किनारों के साथ विशिष्ट बातचीत कर सकता है।
प्रोटीन के आकार को ढालने वाले बल:
हाइड्रोजन बांड:
हाइड्रोजन में एक की वैलिडिटी होती है और अन्य परमाणु के साथ एकल सहसंयोजक बंधन बनाता है। हालांकि, अगर वह परमाणु ऑक्सीजन, नाइट्रोजन और सल्फर है तो वह एक दाता हो सकता है और अपने ऑक्सीजन को एक दूसरे ऑक्सीजन, नाइट्रोजन और सल्फर (स्वीकर्ता) के साथ साझा कर सकता है: दाता या स्वीकार करने वाले को एक दूसरे से एक निश्चित दूरी के भीतर होना चाहिए (0.3 एनएम) दूरी), उनके बीच एक सीधी रेखा पर हाइड्रोजन के साथ। ए-हेलिक्स में पेप्टाइड बॉन्ड के भीतर नाइट्रोजन परमाणु पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में इसके आगे पेप्टाइड बॉन्ड के ऑक्सीजन के साथ अपने हाइड्रोजन को साझा करता है।
इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन:
यदि सकारात्मक या नकारात्मक अमीनो एसिड के अवशेष एक प्रोटीन के भीतर गहरे दफन हैं, जहां न तो पानी के साथ बातचीत कर सकते हैं, तो वे एक-दूसरे को आकर्षित करेंगे, और उन्हें अलग करना बहुत मुश्किल होगा। एक प्रोटीन के अंदर इस तरह के इलेक्ट्रोस्टैटिक बंधन को नमक पुल कहा जाता है।
ध्रुवीय समूह जैसे कि हाइड्रॉक्सिल और एमाइड समूह द्विध्रुवीय होते हैं: इनमें एक परमाणु पर इलेक्ट्रॉनों की अधिकता होती है और दूसरे पर क्षतिपूर्ति की कमी होती है। द्विध्रुव के आंशिक शुल्क अन्य द्विध्रुवीय और पूर्ण रूप से आवेशित आयनों की ओर आकर्षित होंगे।
वैन डेर वॉल के बल:
ये परमाणुओं के बीच अपेक्षाकृत कमजोर करीबी अंतःक्रियाएं हैं। ये रूप प्रोटीन-और झिल्लियों के अंदरूनी भाग में और एक लिगैंड के विशिष्ट बाइंडिंग साइट में महत्वपूर्ण होते हैं।
हाइड्रोफोबिक बातचीत:
हाइड्रोफिलिक और हाइड्रोफोबिक अवशेषों के साथ एक पॉलीपेप्टाइड सहज रूप से एक कॉन्फ़िगरेशन को गोद लेगा जिसमें हाइड्रोफोबिक अवशेषों को पानी के संपर्क में नहीं किया जाता है, या तो एक लिपिड बिलीयर में बैठकर या गोद लेने और गोलाकार आकार में जिसमें हाइड्रोफोबिक अवशेष प्रोटीन के केंद्र में छिपते हैं।
बंधे हुए बंधन:
अतिरिक्त कोशिकीय प्रोटीनों में अक्सर विशिष्ट सिस्टीन अवशेषों के बीच में बंधनकारी बंधन होते हैं। ये अणुओं को इसकी रचना में बंद कर देते हैं। कुछ प्रोटीनों में डिसुलफाइड बॉन्ड होते हैं। लेकिन ये अधिक स्थिर होते हैं।
