पशु और पौधों की कोशिकाओं में पाए जाने वाले प्रोटीन: संरचना, प्रकार और जैविक महत्व

पशु और पौधों की कोशिकाओं में पाए जाने वाले प्रोटीन: संरचना, प्रकार और जैविक महत्व!

ग्रीक शब्द प्रोटीन से व्युत्पन्न नाम प्रोटीन जिसका अर्थ "पहली रैंक" है, जिसे जानवरों और पौधों की कोशिकाओं में पाए जाने वाले जटिल नाइट्रोजनयुक्त पदार्थों के इस वर्ग के महत्व पर जोर देने के लिए 1838 में बर्जेलियस द्वारा बनाया गया था।

रासायनिक रूप से, प्रोटीन आणविक इकाइयों के पॉलिमर हैं जिन्हें एमिनो एसिड कहा जाता है। इस कारण से, अमीनो एसिड को प्रोटीन के "बिल्डिंग ब्लॉक" के रूप में जाना जाता है। इन पॉलिमर में कार्बन, हाइड्रोजन, ऑक्सीजन और नाइट्रोजन परमाणु होते हैं। सल्फर परमाणु आमतौर पर भी मौजूद होते हैं। कुछ प्रोटीनों में अतिरिक्त रूप से फास्फोरस, लोहा और अन्य तत्व होते हैं। प्रोटीन में एक उच्च आणविक भार होता है जो 5, 000 से लेकर कई लाखों तक होता है।

पेप्टाइड्स:

पेप्टाइड में दो या दो से अधिक अमीनो एसिड होते हैं जो पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े होते हैं। अमीनो एसिड के रैखिक पॉलिमर को पॉलीपेप्टाइड्स कहा जाता है। एक पेप्टाइड को डाइपप्टाइड (2 अमीनो एसिड), ट्रिप-ज्वार (3 अमीनो एसिड) आदि के रूप में अमीनो एसिड इकाइयों की संख्या के अनुसार वर्गीकृत किया जा सकता है।

कई अम्लों से बनी बड़ी श्रृंखलाओं को पॉलीपेप्टाइड्स कहा जाता है। एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में एक नियमित रूप से दोहराए जाने वाले भाग होते हैं, जिन्हें रीढ़ की हड्डी या मुख्य श्रृंखला कहा जाता है, और एक चर भाग, विशिष्ट पक्ष श्रृंखला। पॉलीपेप्टाइड्स और सरल प्रोटीनों में पूरी तरह से एक एमिनो एसिड (-एनएच 2 ) के बीच एक एमिनो एसिड और कार्बोक्जिलिक समूह (-ओओएच) के बीच गठित पेप्टाइड बॉन्ड (-CONH) द्वारा एक साथ जुड़ा हुआ है। पेप्टाइड बंधन के निर्माण के दौरान पानी का एक अणु हटा दिया जाता है।

एक पॉलीपेप्टाइड में मौजूद अमीनो एसिड का अनुक्रम एक विशेष प्रोटीन के लिए विशिष्ट है। अमीनो एसिड इकाइयों का विशिष्ट अनुक्रम जीन या सिस्ट्रॉन के कोडन अनुक्रम द्वारा नियंत्रित होता है जो इसके गठन को नियंत्रित करता है। केवल 20 अमीनो एसिड का उपयोग सभी प्रकार के प्रोटीन के संश्लेषण में किया जाता है।

संगठन (संरचना का स्तर):

एक प्रोटीन में प्राथमिक, माध्यमिक, तृतीयक और चतुर्धातुक संगठन के चार स्तर हो सकते हैं।

1. प्राथमिक संरचना:

एक प्रोटीन की प्राथमिक संरचना पॉलीपेप्टाइड जंजीरों में अमीनो एसिड के रैखिक अनुक्रम को संदर्भित करती है और यदि कोई हो, तो डिसल्फाइड पुल का स्थान। एमिनो एसिड केवल पेप्टाइड बांड द्वारा एक दूसरे के साथ जुड़े हुए हैं।

प्राथमिक संरचना इस प्रकार एक प्रोटीन के सहसंयोजक कनेक्शन का पूर्ण विवरण है। आवश्यक अमीनो एसिड जो एक प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में अमीनो एसिड के अवशेष के रूप में पाए जाते हैं, 20 के रूप में कई हैं। अमीनो एसिड अनुक्रम या प्रोटीन की एक संख्या की प्राथमिक संरचना अब निर्धारित की गई है।

2. माध्यमिक संरचना:

एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में हमेशा एक स्थानिक (अंतरिक्ष में) संगठन होता है। एक विशिष्ट कुंडलित संरचना में एक रैखिक पॉलीपेप्टाइड्स श्रृंखला के तह को प्रोटीन की द्वितीयक संरचना के रूप में जाना जाता है। इस तरह की तह हाइड्रोजन बंधन द्वारा प्राप्त या बनाए रखी जाती है।

इस तरह के फोल्डिंग का महत्व इस तथ्य में निहित है कि अमीनो एसिड के अवशेष जो अपने प्राथमिक अनुक्रम में दूर तक झूठ बोल सकते हैं, जिससे माध्यमिक संबंध द्वारा निकटता में एक साथ लाया जाता है। तीन प्रकार की माध्यमिक संरचनाएं हैं α -helix, pl-pleated (दोनों ही लिनुस पॉलिंग और रॉबर्ट कोरी (1951), और कोलेजन हेलिक्स द्वारा प्रस्तावित थे)।

(i) α-हेलिक्स:

यह संरचना की तरह एक रॉड है। एक हेलिक्स में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को मुख्य श्रृंखला के साथ कसकर कुंडलित किया जाता है और आंतरिक भाग में साइड चेन का निर्माण होता है और एक पेचदार तरीके से बाहर की ओर निकलता है। X- हेलिक्स एक दाएं हाथ का कुंडल है। स्थानों पर हेलिक्स कम नियमित रूप से बेतरतीब कॉइल बनाते हैं।

हेलिक्स को एक अमीनो एसिड अवशेषों के कार्बोक्जिलिक समूह (-CO समूह) के ऑक्सीजन हाइड्रोजन और रैखिक अनुक्रम में अगले चौथे एमिनो एसिड अवशेषों के एनएच समूह के बीच स्थिर किया जाता है। इस प्रकार, सभी मुख्य सीओ और एनएच समूह हाइड्रोजन बंधुआ हैं। प्रत्येक अवशेष हेलिक्स अक्ष के साथ 1.5 ए 0 के अनुवाद द्वारा अगले एक से संबंधित है। बालों, मेरोसिन, ट्रोपोमीसिन (दोनों मांसपेशियों), एपिडर्मिस (त्वचा) फाइब्रिन (रक्त डॉट) के केराटिन में पेचदार संरचना पाई जाती है।

(ii) β-pleated:

पी-प्लीटेड सेकेंडरी स्ट्रक्चर में दो या दो से अधिक पॉलीपेप्टाइड चेन हाइड्रोजन बॉन्ड द्वारा आपस में जुड़ जाते हैं। एक छड़ के बजाय एक शीट का उत्पादन किया जाता है जैसे कि α-हेलिक्स में। यहां पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को α- हेलिक्स के रूप में कसकर कुंडलित होने के बजाय लगभग पूरी तरह से बढ़ाया गया है।

पॉलीपेप्टाइड के आसन्न किस्में एक ही दिशा (समानांतर पी-शीट उदा, पी-केराटिन) या विपरीत दिशा में (एंटी-समानांतर पी-शीट जैसे, रेशम के फ़ाइब्रोिन) चल सकती हैं। एक एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला द्वारा पी-शीट का गठन तब हो सकता है जब श्रृंखला स्वयं पर वापस मोड़ती है। इस अवस्था में, एक लूप, जो पी-कॉनफॉर्मेशन में एंटी-समानांतर एच-बॉन्ड स्ट्रैंड्स को जोड़ता है, पी-टर्न कहलाता है।

(iii) कोलेजन हेलिक्स:

कोलेजन या ट्रोपो-कोलेजन हेलिक्स में आम तौर पर तीन किस्में या पॉलीपेप्टाइड एक दूसरे के आसपास कुंडलित होते हैं। कुंडल को अन्य दो स्ट्रैंड के सीओ-समूहों के साथ प्रत्येक स्ट्रैंड के एनएच-ग्लाइसीन अवशेषों के एनएच-समूह के बीच हाइड्रोजन बंधन की स्थापना द्वारा मजबूत किया जाता है। प्रोलिन और हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन अवशेषों की मदद से लॉकिंग प्रभाव भी होता है। यह संरचना कोलेजन की उच्च तन्यता ताकत, त्वचा, हड्डी और कण्डरा के प्रमुख प्रोटीन के लिए जिम्मेदार है।

3. तृतीयक संरचना:

यह एक प्रोटीन की तीन आयामी संरचना को संदर्भित करता है। विशिष्ट छोरों और झुकता में प्रोटीन की मुड़ श्रृंखलाओं की व्यवस्था और अंतर-संबंध को प्रोटीन की तृतीयक संरचना कहा जाता है। तृतीयक संरचना का वर्णन है कि कैसे माध्यमिक संरचना के साथ श्रृंखला तीन आयामी आकार देने के लिए अमीनो एसिड अवशेषों के आर-समूहों के माध्यम से आगे बातचीत करती है।

प्रोटीन के सक्रिय स्थलों (जैसे, ध्रुवीय पक्ष श्रृंखला) को अक्सर सतह की ओर लाया जाता है, जबकि कुछ अन्य पक्ष श्रृंखलाओं (जैसे, हाइड्रोफोबिक) को प्रोटीन के आंतरिक भाग में लाया जाता है। तृतीयक संरचना को कई प्रकार के बंधों- हाइड्रोजन बांड, आयनिक बांड, वैन डेर वाल के परस्पर सहसंयोजक बंधन और, हाइड्रोफोबिक बॉन्ड द्वारा स्थिर किया जाता है।

प्रोटीन संरचना में, सहसंयोजक बंधन सबसे मजबूत होते हैं और दो प्रकार के होते हैं, पेप्टाइड बॉन्ड और डिसल्फाइड बॉन्ड (-SS)। आयोनिक बॉन्ड या इलेक्ट्रोस्टैटिक बॉन्ड्स, विपरीत चार्ज किए गए आयनित समूहों जैसे कि, -NH 3 + और -COO के बीच आकर्षक बल के कारण होते हैं - एच + या प्रोटोनबी दो इलेक्ट्रोनगेटिव परमाणुओं के साझाकरण के कारण हाइड्रोजेन बॉन्ड विकसित होते हैं। वैन डेर वाल की अंतर्संबंध दो निकटता वाले समूहों (जैसे, -CH 2 OH और –CH OW) के बीच चार्ज में उतार-चढ़ाव के साथ विकसित होते हैं। - हाइड्रोफोबिक बॉन्ड दो गैर-ध्रुवीय समूहों के बीच बनता है।

4. चतुर्धातुक संरचना:

विशेष रूप से प्रोटीन में, एक से अधिक पॉलीपेप्टाइड एक जटिल मैक्रोमोलेक्यूल को जन्म देने के लिए जुड़ा हो सकता है, जो जैविक रूप से एक कार्यात्मक इकाई है। इस प्रकार प्राप्त संरचना को चतुर्धातुक संरचना कहा जाता है। यह केवल ओलिगोमेरिक प्रोटीन में पाया जाता है।

इस चतुर्धातुक संरचना की पॉलीपेप्टाइड इकाइयों की अपनी प्राथमिक, द्वितीयक और तृतीयक संरचनाएं होंगी। इन समुच्चय को स्थिर करने वाली ताकतें हाइड्रोजन बॉन्ड और इलेक्ट्रोस्टैटिक या नमक बॉन्ड हैं जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं पर अमीनो एसिड के बीच गठित होते हैं (पेप्टाइड या डाइसल्फ़ाइड बांड नहीं)।

हीमोग्लोबिन, चतुर्धातुक संरचना का एक उत्कृष्ट उदाहरण है जिसमें दो प्रकार के चार पेप्टाइड चेन होते हैं: α और α चेन जो जोड़े में होते हैं।

प्रकार:

उनके आकार, कार्य और संविधान के आधार पर, प्रोटीन को निम्नानुसार वर्गीकृत किया जाता है:

(ए) आकार के आधार पर:

प्रोटीन को आकार के आधार पर दो श्रेणियों में वर्गीकृत किया जाता है: रेशेदार और गोलाकार।

1. रेशेदार प्रोटीन:

वे प्रोटीन जैसे धागे होते हैं जो अकेले या समूहों में हो सकते हैं। वे कठिन, गैर-एंजाइमेटिक और संरचनात्मक प्रोटीन हैं। रेशेदार प्रोटीन में आमतौर पर माध्यमिक संरचना होती है। वे पानी में अघुलनशील हैं। त्वचा और बालों का केराटिन एक ऐसा रेशेदार प्रोटीन है। रेशेदार प्रोटीनों में से कुछ सिकुड़े हुए होते हैं जैसे, मांसपेशियों के मायोसिन और संयोजी ऊतक के इलास्टिन।

2. ग्लोबुलर प्रोटीन:

वे रूपरेखा में गोल हैं। संविदा अनुपस्थित है। अंतिम संरचना तृतीयक या चतुर्धातुक है। ग्लोबुलर प्रोटीन एंजाइमैटिक या गैर-एंजाइमी हो सकता है। छोटे गोलाकार प्रोटीन ज्यादातर पानी में घुलनशील होते हैं, जैसे, हिस्टोन। पानी की घुलनशीलता कम हो जाती है लेकिन ग्लोबुलर प्रोटीन के आकार में वृद्धि के साथ गर्मी जमावट बढ़ जाती है। एग एल्ब्यूमिन, सीरम ग्लोब्युलिन और ग्लूटेलिन (गेहूं, चावल) बड़े गोलाकार प्रोटीन के उदाहरण हैं।

(बी) फ़ंक्शन के आधार पर:

कार्य के आधार पर, प्रोटीन को एंजाइमेटिक और गैर-एंजाइमेटिक प्रकारों में वर्गीकृत किया जाता है। गैर-एंजाइमी प्रोटीन कई प्रकार के होते हैं-संरचनात्मक, भंडारण, सुरक्षात्मक, हार्मोनल, परिवहन, आदि।

1. एंजाइम प्रोटीन:

वे प्रोटीन होते हैं जो एंजाइम के रूप में कार्य करते हैं, या तो सीधे (उदाहरण के लिए, एमाइलेज, पेप्सिन) या एक गैर-प्रोटीन भाग के साथ मिलकर जिसे कॉफ़ेक्टर (जैसे, डीहाइड्रोजेनेसिस) कहा जाता है। एंजाइमेटिक प्रोटीन आमतौर पर आकार में गोलाकार होते हैं।

2. संरचनात्मक या प्रोटोप्लाज्मिक प्रोटीन:

वे सेलुलर संरचनाओं और उनके उत्पादों का हिस्सा बनाते हैं, जैसे, प्रोटोप्लाज्म के कोलाइडल परिसर, कोशिका झिल्ली, सिकुड़ा हुआ प्रोटीन, बालों और नाखूनों के संरचनात्मक प्रोटीन। आकार में, संरचनात्मक प्रोटीन गोलाकार या रेशेदार हो सकते हैं।

3. रिजर्व या भंडारण प्रोटीन:

वे ज्यादातर खाद्य पदार्थों के रूप में बीज, अंडे या दूध में होते हैं। भंडारण प्रोटीन आमतौर पर गोलाकार होते हैं। उनकी घुलनशीलता के आधार पर, आरक्षित प्रोटीन चार प्रकार के होते हैं- एल्बमिन, ग्लोब्युलिन, प्रोलामाइन और ग्लूटेलिन।

(ग) संविधान के आधार पर:

उनके संविधान के आधार पर, प्रोटीन तीन प्रकार के होते हैं — सरल, संयुग्म और व्युत्पन्न।

1. सरल प्रोटीन:

प्रोटीन केवल अमीनो एसिड से बना होता है। अतिरिक्त गैर-अमीनो समूह अनुपस्थित हैं जैसे, हिस्टोन, केराटिन।

2. संयुग्मित प्रोटीन:

प्रोटीन में गैर-अमीनो प्रोस्थेटिक समूह होते हैं। प्रोस्थेटिक समूह के प्रकार के आधार पर, संयुग्म प्रोटीन कई प्रकार के होते हैं।

उदाहरण के लिए, न्यूक्लियोप्रोटीन, क्रोमोप्रोटीन, मेटालोप्रोटीन, ग्लाइकोप्रोटीन, आदि।

(डी) व्युत्पन्न प्रोटीन:

वे प्रोटीन से विकृतीकरण, जमावट और टूटने, जैसे, प्रोटोज, फाइब्रिन, मेटाप्रोटीन के माध्यम से प्राप्त होते हैं

प्रोटीन का जैविक महत्व:

1. कोशिकाओं के संरचनात्मक घटक:

कुछ प्रोटीन जैसे मांसपेशियों के मायोसिन, स्तनधारियों में त्वचा और बालों की केराटिन और संयोजी ऊतक के कोलेजन संरचनात्मक सामग्री के रूप में काम करते हैं। कुछ बाह्य तरल पदार्थ के महत्वपूर्ण घटक के रूप में काम करते हैं।

2. एंजाइम:

प्रोटीन की सबसे विशिष्ट विशेषता, जीवित कोशिकाओं के भीतर प्रतिक्रिया-उत्प्रेरित एंजाइम के रूप में कार्य करने की उनकी क्षमता है।

3. हार्मोन:

कुछ हार्मोन प्रकृति में प्रोटीनयुक्त होते हैं, जैसे, इंसुलिन, पिट्यूटरी का विकास हार्मोन, पैराथाइरॉइड हार्मोन-पैराथॉर्मोन।

4. परिवहन प्रोटीन (वाहक प्रोटीन):

आरबीसी का हीमोग्लोबिन फेफड़ों से ऑक्सीजन को शरीर के विभिन्न हिस्सों में पहुँचाता है। मांसपेशियों के मायोग्लोबिन ऑक्सीजन को संग्रहीत करता है। एल्ब्यूमिन कैल्शियम और फैटी एसिड का वहन करता है। कोशिका झिल्ली में बहुत से वाहक प्रोटीन होते हैं, जो विशिष्ट पदार्थों को अंदर, जैसे, ग्लूकोज, अमीनो एसिड के परिवहन के लिए बनाते हैं।

5. रिसेप्टर प्रोटीन:

वे कोशिका झिल्ली की बाहरी सतह पर होते हैं। प्रोटीन हार्मोन जैसे विशिष्ट सूचना अणुओं के साथ जुड़ते हैं और सेलुलर प्रभावों में मध्यस्थ होते हैं।

6. बीमारियों से सुरक्षा:

स्तनधारियों और अन्य जानवरों में रक्त प्लाज्मा (पी और वाई-ग्लोब्युलिन) के इम्युनोग्लोबुलिन एंटीबॉडी के रूप में कार्य करते हैं जो विदेशी रोगजनकों के हानिकारक प्रभावों को बेअसर करते हैं। ये एंटीबॉडी प्रोटीन से बनते हैं।

7. विकास और मरम्मत:

चयापचय गतिविधियों के दौरान, ऊतक प्रोटीन टूट जाता है और इन क्षतिग्रस्त ऊतकों की मरम्मत अमीनो एसिड की मदद से की जाती है।

8. दृश्य वर्णक:

रोडोप्सिन और आयोडोप्सिन क्रमशः प्रोटीन वर्णक होते हैं जो छड़ और रेटिना के शंकु में मौजूद होते हैं। वे छवि की धारणा में भाग लेते हैं।

9. यूरिया निर्माण:

यूरेथेलिक जानवरों में, अमीनो एसिड ओर्निथिन, सिट्रीलाइन और आर्गिनिन यूरिया निर्माण में भाग लेते हैं।