प्रोटीन संश्लेषण: प्रोटीन संश्लेषण की मशीनरी और तंत्र

प्रोटीन संश्लेषण के बारे में जानने के लिए यह लेख पढ़ें: प्रोटीन संश्लेषण की मशीनरी और तंत्र!

प्रोटीन संश्लेषण के लिए मशीनरी:

इसमें राइबोसोम, एमिनो एसिड, एमआरएनए, टीआरएनए और एमिनो एसिल टीआरएनए सिंथेटेस शामिल हैं। mRNA आनुवंशिक जानकारी रखने वाले टेम्पलेट के रूप में कार्य करता है।

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राइबोसोम प्रोटीन संश्लेषण का स्थल है। tRNA वांछित अमीनो एसिड लाता है, आनुवंशिक जानकारी को पढ़ता है और अमीनो एसिड को उचित स्थान पर रखता है। RNAs प्रतिलेखन के दौरान डीएनए पर बनता है जबकि प्रोटीन संश्लेषण राइबोसोम पर साइटोप्लाज्म में होता है।

दोनों को अंतरिक्ष और समय में अलग किया जाता है। यह कच्चे माल के इंटरमिक्सिंग को रोकता है, डीएनए को श्वसन एंजाइमों और राइबोसोमल मशीनरी को न्यूक्लीज से बचाता है।

1. राइबोसोम (चित्र। 6.27):

प्रोटीन संश्लेषण राइबोसोम के ऊपर होता है। इसलिए, राइबोसोम को प्रोटीन फैक्ट्रियां भी कहा जाता है। प्रत्येक राइबोसोम के दो असमान भाग होते हैं, छोटे और बड़े। राइबोसोम के बड़े सबयूनिट में नवगठित पॉलीपेप्टाइड को बाहर निकालने और सेलुलर एंजाइमों से समान की रक्षा के लिए एक नाली है।

छोटी सबयूनिट एक कैप की तरह बड़ी होती है, लेकिन mRNA के लिए एक सुरंग छोड़ देती है। प्रोटीन निर्माण के समय दोनों उप-समूह एक साथ आते हैं। घटना को एसोसिएशन कहा जाता है। Mg 2+ इसके लिए आवश्यक है। प्रोटीन संश्लेषण के पूरा होने के तुरंत बाद, सबयूनिट अलग हो जाते हैं। घटना को पृथक्करण कहा जाता है।

राइबोसोम आमतौर पर सक्रिय प्रोटीन संश्लेषण के दौरान रोसेट या पेचदार समूह बनाते हैं। उन्हें पॉलीरिबोसोम या पॉलीसोम (रिच, 1963) के रूप में जाना जाता है। मैसेंजर आरएनए के एक स्ट्रैंड द्वारा एक पॉलीसोम के विभिन्न राइबोसोम को एक साथ रखा जाता है। Polyribosome एक ही पॉलीपेप्टाइड की कई प्रतियों का उत्पादन करने में मदद करता है। एक polyribosome के आसन्न राइबोसोम लगभग 340 ए या 34 एनएम अलग हैं। प्रोटीन संश्लेषण से जुड़े एक राइबोसोम के विभिन्न भाग हैं:

(i) mRNA के लिए एक सुरंग। यह दो उपविभागों के बीच स्थित है।

(ii) नव संश्लेषित पॉलीपेप्टाइड के पारित होने के लिए एक नाली। नाली बड़े सबयूनिट का हिस्सा है।

(iii) तीन प्रतिक्रियाशील साइटें हैं- P (D), A और E (छवि 6.28)। पी-साइट (पेप्टिडिल ट्रांसफर या डोनर साइट) को दो राइबोसोमल सबयूनिट द्वारा संयुक्त रूप से योगदान दिया जाता है। सब-साइट (एमिनो-एसाइल या स्वीकर्ता साइट) राइबोसोम के बड़े सबयूनिट पर स्थित है। यह दो सबयूनिट के बीच सुरंग का सामना करता है। ई या एक्जिट साइट टनल साइट का सामना करने वाले बड़े सबयूनिट का हिस्सा है।

(iv) एंजाइम पेप्टिडाइल ट्रांसफरेज़ एक राइबोजाइम है। यह राइबोसोम के बड़े सबयूनिट का घटक है (प्रोकैरियोट्स में 23S rRNA)।

(v) राइबोसोम के छोटे सबयूनिट में दीक्षा कारकों के लिए mRNA और बंधन क्षेत्र को पहचानने के लिए एक बिंदु होता है।

2. एमिनो एसिड:

एक ही कोशिका में सैकड़ों विभिन्न प्रकार के प्रोटीन निर्मित हो सकते हैं। सभी प्रकार के प्रोटीन एक ही एमिनो एसिड से बनते हैं। यह पॉलीपेप्टाइड्स और बाद वाले की संख्या में अमीनो एसिड की व्यवस्था है जो प्रोटीन को विशिष्टता प्रदान करते हैं। कुछ 20 अमीनो एसिड और एमाइड हैं जो बिल्डिंग ब्लॉक्स या प्रोटीन के मोनोमर का निर्माण करते हैं। वे सेलुलर पूल में होते हैं।

3. mRNA:

यह दूत आरएनए है जो डीएनए से कोडित जानकारी लाता है और पॉलीपेप्टाइड के संश्लेषण के दौरान एक विशेष अनुक्रम में अमीनो एसिड लाकर इसके अनुवाद में भाग लेता है।

हालांकि, mRNA के कोडन को अमीनो एसिड द्वारा नहीं बल्कि उनके एडेप्टर अणुओं (tRNAs -> аа-tRNAs) के एंटिकोडोन द्वारा पहचाना जाता है। अनुवाद राइबोसोम के ऊपर होता है। एक ही mRNA का समय और पुन: उपयोग किया जा सकता है। पॉलीसोम के रूप में, यह एक साथ कई प्रतियों को संश्लेषित करने में मदद कर सकता है।

4. tRNAs:

वे स्थानांतरण या घुलनशील आरएनए हैं जो चार्जिंग नामक प्रक्रिया में विशेष अमीनो एसिड (CCA या 3'end) उठाते हैं। चार्ज किए गए tRNA अपने एंटीकोडॉन के अनुरूप विशेष कोडन पर mRNA पर समान ले जाते हैं।

एक टीआरएनए केवल एक विशिष्ट अमीनो एसिड उठा सकता है, हालांकि एक एमिनो एसिड 2-6 टीआरएनए द्वारा speficied किया जा सकता है। प्रत्येक tRNA में राइबोसोम (T and C) और एंजाइम अमीनो एसाइल tRNA सिंथेटेज (DHU) के संपर्क में आने के लिए एक क्षेत्र होता है।

5. एमिनो-एसाइल tRNA-सिंथेटेज़:

यह एंजाइम है जो अमीनो एसिड को अपने विशेष tRNA के संयोजन में मदद करता है। प्रत्येक अमीनो एसिड के लिए एंजाइम विशिष्ट है। इसे आ-सक्रिय एंजाइम भी कहा जाता है।

प्रोटीन संश्लेषण का तंत्र (अंजीर। 6.29-31):

1. (ए) एमिनो एसिड का सक्रियण:

यह एंजाइमों को सक्रिय करने के द्वारा किया जाता है, जिसे एमिनोएसिल टीआरएनए सिंथेटेस (ज़मेकनिक और होगालैंड, 1957) के रूप में जाना जाता है। एटीपी की उपस्थिति में, एक अमीनो एसिड अपने विशिष्ट अमीनोसिल-टीआरएनए सिंथेटेस के साथ संयोजन करता है। Mg 2+ की आवश्यकता है।

यह अमीनो-एसिइल-एडिनाइलेट-एंजाइम कॉम्प्लेक्स का उत्पादन करता है। सक्रियण के दौरान अमीनो एसिड को उपलब्ध ऊर्जा को बाद में पेप्टाइड बॉन्ड के निर्माण में उपयोग किया जाता है।

एंजाइम पायरोफॉस्फेट की मदद से पाइरोफॉस्फेट की हाइड्रोलिसिस प्रारंभिक प्रतिक्रियाओं को चलाने के लिए ऊर्जा प्रदान करती है।

(b) चार्ज या tRNA का एमिनोसेलेरेशन:

जटिल एमिनो एसिड- tRNA जटिल बनाने के लिए अमीनो एसिड के लिए विशिष्ट tRNA के साथ प्रतिक्रिया करता है। एंजाइम और एएमपी जारी किए जाते हैं। अमीनो एसिड के साथ जटिल tRNA को कभी-कभी आवेशित tRNA कहा जाता है। एमिनो एसिड 3-OH-end से जुड़ा हुआ है tRNA ने सोचा कि इसके -COOH समूह,

2. दीक्षा:

इसके लिए दीक्षा कारक नामक कारकों की आवश्यकता होती है। घोषणाओं में तीन दीक्षा कारक हैं - IF3, IF2 और IF1। Eucaryotes के नौ दीक्षा कारक हैं - eIF2, eIF3, eIF1, eIF4A, eIF4B, eIf4C, eIF4D, eIF5, eIF6। इनमें से IF3 या eIF2 अलग राज्य में राइबोसोम के छोटे सबयूनिट से जुड़ा हुआ है। GTP आवश्यक है। mRNA अपने कैप के क्षेत्र में राइबोसोम के छोटे सबयूनिट से जुड़ता है।

आरएनए के 3 r छोर पर मौजूद न्यूक्लियोटाइड के लिए कैप में न्यूक्लियोटाइड्स होते हैं। लगाव ऐसा है कि mRNA (AUG या GUG) के दीक्षा कोडन पी-साइट पर झूठ बोलते हैं। दीक्षा कारक जो पहले से ही छोटे सबयूनिट में मौजूद है, अभिक्रिया को उत्प्रेरित करता है (यूकैरियोट्स में ईआईएफ 2 और परिक्रिया में आईएफ 3)।

Aminoacyl tRNA जटिल दीक्षा कोडन (मेथिओनिन-टीआरएनए या वेलिन-टीआरएनए) के लिए विशिष्ट है जो पी-साइट (डी-साइट) तक पहुंचता है। एंटिकोडन (जैसे, tRNA मेट का UAC) mRNA के दीक्षा कोडन (जैसे, AUG) के साथ अस्थायी हाइड्रोजन बॉन्ड स्थापित करता है। कोडोन- एंटीकोडॉन प्रतिक्रिया यूकेरियोट्स में दीक्षा कारक ईआईएफ 3 की उपस्थिति में होती है और प्रोफ़ियोटोट्स में आईएफ 2। कदम को ऊर्जा की भी आवश्यकता होती है जो जीटीपी द्वारा प्रदान की जाती है।

TRNA को स्वीकार करने वाले मेथिओनिन को आरंभ करने पर आरोपित, प्लास्टिड और माइटोकॉन्ड्रिया में यूकैरियोट्स और साइटाइलेटेड मेथियोनीन (टीआरएनए एफ मेट ) के साइटोप्लाज्म में गैर-फार्मिलेटेड मेथियोनीन (टीआरएनए मीटर) के साथ चार्ज किया जाता है। टीआरएनए फॉर्मेलिनेटेड मेथियोनीन को स्थानांतरित करने में लगे हुए एक से भिन्न होता है जो गैर-संरचित मेथियोनीन को स्थानांतरित करता है।

Mg 2+ की उपस्थिति में, राइबोसोम का बड़ा उप-समूह अब 40S- mRNA- tRNA के साथ मिलकर जटिल राइबोसोम बनाता है। यह यूरीर्योट्स में तत्व और कारकों elFl, eIF4 (А, В, C) में दीक्षा कारक IF1 की आवश्यकता है। राइबोसोम के दो सबयूनिट के एक साथ आने को एसोसिएशन कहा जाता है। बरकरार राइबोसोम पी-साइट पर मौजूद एमआरएनए-टीआरएनए कॉम्प्लेक्स को घेरता है, लेकिन डीए-साइट को उजागर करता है।

3. बढ़ाव (पॉलीपेप्टाइड चेन फॉर्मेशन)। एक एमिनोएसिल टीआरएनए कॉम्प्लेक्स, एसए-साइट तक पहुंचता है और एमिकॉन कोडन के बगल में एंटिकोडन की मदद से दीक्षा कोडन के साथ जुड़ जाता है। इस कदम के लिए GTP और एक बढ़ाव कारक (eucaryotes में eEFl और EF-Tu के साथ-साथ EF- Ts की घोषणाओं की आवश्यकता है)।

यह पता चला है कि एस्चेरिचिया कोलाई में सबसे प्रचुर मात्रा में प्रोटीन बढ़ाव कारक (EF-Tu) है। एक साइट पेप्टाइड बॉन्ड (—CO –NH-) की स्थापना P-साइट पर tRNA से जुड़े एमिनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह (-COOH) और अमीनो एसिड (–NH-7) के बीच TRNA से जुड़े होने के साथ-साइट पर की जाती है।

प्रतिक्रिया एंजाइम पेप्टिडिल ट्रांसफरेज़ द्वारा उत्प्रेरित होती है जो एक आरएनए-एंजाइम है। इसके कारण, पहले अमीनो एसिड का NH 2 समूह दूसरे अमीनो एसिड के साथ पेप्टाइड बॉन्ड गठन में शामिल होने से अवरुद्ध है। इस प्रक्रिया में पी-साइट पर टीआरएनए और एमिनो एसिड के बीच संबंध टूट जाता है। पी-साइट का मुफ्त टीआरएनए ई-साइट पर फिसल जाता है और जी-फैक्टर की मदद से राइबोसोम के बाहर तक जाता है। सभी साइट पेप्टिडाइल टीआरएनए कॉम्प्लेक्स ले जाती हैं।

पी-साइट के मुक्त tRNA के पहले पेप्टाइड लिंकेज और फिसलने के तुरंत बाद, राइबोसोम या mRNA थोड़ा घूमता है। इस प्रक्रिया को ट्रांसलोकेशन कहा जाता है। इसके लिए ट्रांसपोज़ (कारक EF-G इनक्रीऑट्यूट्स और eEFaryotes में eEF2) और GTP से ऊर्जा की आवश्यकता होती है। अनूदित होने के परिणामस्वरूप, पे-साइट पर पेप्टिडिल-टीआरएनए कॉम्प्लेक्स के साथ-साइट कोडॉन पहुंच जाता है। А- साइट पर एक नया कोडन सामने आया है। यह एक नया एमिनोएसिल टीआरएनए कॉम्प्लेक्स आकर्षित करता है।

बांड के गठन और अनुवाद की प्रक्रिया को दोहराया जाता है। एक-एक करके सभी mRNA के कोडन को एसए-साइट पर उजागर किया जाता है और पेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड के समावेश के माध्यम से डिकोड हो जाता है।

पेप्टाइड श्रृंखला लम्बी होती है। लम्बी पेप्टाइड श्रृंखला या पॉलीपेप्टाइड राइबोसोम के बड़े उप-समूह के खांचे में निहित है ताकि खुद को सेलुलर एंजाइमों से बचाया जा सके क्योंकि इसकी विस्तारित प्रकृति के कारण इसके टूटने का खतरा है। हेलिक्स का गठन चैप्रोनों की मदद से दूरी पर शुरू होता है।

प्रोटीन संश्लेषण में बहुत अधिक ऊर्जा खपत होती है। पेप्टाइड श्रृंखला में शामिल हर एक अमीनो एसिड के लिए एक एटीपी और दो जीटीपी अणुओं का उपयोग किया जाता है।

4. समाप्ति:

पॉलीपेप्टाइड संश्लेषण को समाप्त कर दिया जाता है, जब mRNA का एक बकवास कोडॉन, एसए-साइट पर पहुंच जाता है। तीन बकवास कोडन हैं- UAA (गेरू), UAG (एम्बर) और UGA (ओपल)। ये कोडन किसी भी tRNA द्वारा पहचाने नहीं जाते हैं। इसलिए, कोई और अमीनोसिल टीआरएनए, एसए-साइट तक नहीं पहुंचता है।

पी-साइट टीआरएनए हाइड्रोलाइज्ड है और पूरा पॉलीपेप्टाइड जीटीपी-निर्भर रिलीज कारक की उपस्थिति में जारी किया गया है। यह यूकैरियोट्स में एकल (ईआरएफएल) और दो (आरएफ 1 और आरएफ 2) हैं। यूआईएजी और यूएए के लिए विशिष्टताओं में आरएफ 1 विशिष्ट है। RF2 UAA और UGA के लिए विशिष्ट है। जीटीपी आश्रित RF3 (यीस्ट में eRF3) राइबोसोम से RF को जारी करने के लिए आवश्यक है।

राइबोसोम बकवास कोडन से अधिक चलता है और mRNA श्रृंखला से फिसल जाता है। राइबोसोम के दो सबयूनिट अलग या पृथक्करण कारक (DF) की उपस्थिति में पृथक्करण से गुजरते हैं।

प्रोकैरियोट्स में, औपचारिक रूप से मेथिओनिन आमतौर पर अमीनो एसिड की शुरुआत होती है। यह या तो विकृत (एंजाइम deformylase की मदद से) या कभी-कभी पॉलीपेप्टाइड (एंक्सीम अमीनोपेप्टिडेस द्वारा) से हटा दिया जाता है। आरंभिक मेथियोनीन को आमतौर पर यूकेरियोट्स में बनाए नहीं रखा जाता है।

एक बार में कई पॉलीपेप्टाइड्स को एक ही mRNA से एक पॉलीरिबोसोम द्वारा संश्लेषित किया जाता है जहाँ कई राइबोसोम एक ही mRNA स्ट्रैंड से जुड़े होते हैं। पॉलीरिबोसोम का प्रत्येक राइबोसोम एक ही प्रकार का पॉलीपेप्टाइड बनाता है। एक पॉलीसोमिक की मदद से एक mRNA से एक साथ एक ही पॉलीपेप्टाइड की कई प्रतियों के गठन को ट्रांसलेक्शन प्रवर्धन कहा जाता है।

राइबोसोम से मुक्त होने पर, एक पॉलीपेप्टाइड में केवल प्राथमिक संरचना होती है। यह माध्यमिक और तृतीयक संरचना के लिए आगे कोइल और तह करता है। एक पॉलीपेप्टाइड अन्य पॉलीपेप्टाइड्स के साथ जुड़ा हो सकता है जो उत्पादन करने के लिए (i-pleated संरचना जो तब तृतीयक और क्वार्टरमरी संरचना बनाता है।

मुक्त साइटोप्लाज्मिक पॉलीरिबोसोम के मामले में, पॉलीपेप्टाइड्स या प्रोटीन साइटोप्लाज्म (साइटोसोल) में जारी किए जाते हैं, जहां वे अधिक साइटोप्लाज्म के संश्लेषण के लिए नियोजित होते हैं, कुछ एंजाइम और सेल ऑर्गेनेल के घटक जैसे कि नाभिक, माइक्रोट्यूबुल्स, माइक्रोफाइब्रिल, माइक्रोबायोडिक्स, आदि।

कुछ प्रोटीन भी अर्ध-स्वायत्त जीवों जैसे कि प्लास्टिड्स और माइटोकॉन्ड्रिया की संरचना में प्रवेश करते हैं, हालांकि वे अपने प्रोटीन की आवश्यकता का एक हिस्सा अपने स्वयं के पॉलीरिबोसोम द्वारा बनाते हैं। एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम की झिल्लियों से जुड़े पॉलीब्रायोसोम प्रोटीन पैदा करते हैं जो या तो इसके लुमेन में गुजरते हैं (चित्र। 6.27 बी) या इसके झिल्ली में एकीकृत हो जाते हैं।

ईआर लुमेन में जारी प्रोटीन आमतौर पर हाइड्रोलाइटिक एंजाइमों और ग्लाइकोसिलेशन (चीनी अवशेषों के अलावा) के गठन जैसे संशोधनों के लिए गोल्गी तंत्र तक पहुंचता है। संशोधित प्रोटीन लाइसोसोम, सेल वॉल एंजाइम, प्लाज्मा झिल्ली, आदि के निर्यात या गठन के लिए पुटिकाओं में भरे जाते हैं।

प्रोटीन संश्लेषण को कुछ एंटीबायोटिक दवाओं द्वारा बैक्टीरिया में बाधित किया जाता है। यह कुछ बैक्टीरिया संक्रमणों के इलाज के लिए आधार बनाता है।

बैक्टीरियल प्रोटीन संश्लेषण के एंटीबायोटिक निषेध:

एंटीबायोटिक दवाओं प्रभाव
स्ट्रेप्टोमाइसिन

टेट्रासाइक्लिन

chloramphenicol

इरीथ्रोमाइसीन

neomycin

puromycin

रिफैम्पिसिन और एक्टिनोमाइसिन

अनुवाद की दीक्षा को रोकता है और गलत प्रचार का कारण बनता है।

रिबोसोम में अमीनोसिल-टीआरएनए के बंधन को रोकता है

पेप्टिडाइल ट्रांसफ़ेज़ को रोकता है और इसलिए पेप्टाइड बॉन्ड का निर्माण होता है।

राइबोसोम के साथ एमआरएनए के ट्रांसलोकेशन को रोकता है एमआरएनए के साथ टीआरएनए की बातचीत को रोकता है।

बढ़ते पेप्टाइड श्रृंखला के सी-टर्मिनस से बांधता है और प्रोकैरियोट और यूकेरियोट्स दोनों में प्रोटीन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के समय से पहले समाप्ति का कारण बनता है।

शाही सेना पोलीमरेज़ को बाधित करके शाही सेना संश्लेषण को रोकें।