एंजाइम: नामकरण, रासायनिक प्रकृति और तंत्र

एंजाइम: नामकरण, रासायनिक प्रकृति और तंत्र!

जीवित कोशिकाओं में प्रोटीन के सबसे महत्वपूर्ण कार्यों में से एक एंजाइम के रूप में कार्य करना है।

शब्द "एंजाइम" पहली बार 1878 में कुहेन द्वारा पेश किया गया था। यह मूल ग्रीक शब्द एंजाइम (जीआर एन-इन, ज़ीम-लीवेन) से लिया गया है, जिसका अर्थ है "खमीर"।

1896 में, बुचनर खमीर कोशिकाओं से एक पदार्थ निकालने में सफल रहा जो किण्वन में सक्रिय था। इस पदार्थ को बाद में ज़ाइमेज़ कहा गया और किण्वन में शामिल एंजाइम प्रणाली के एक हिस्से का प्रतिनिधित्व करता है। 1926 में, प्रोफेसर जेबी सुमेर जैक बीन्स से अलग हो गए, एसीटोन के माध्यम से, क्रिस्टलीय रूप में एंजाइम मूत्र।

परिभाषा:

एक एंजाइम को एक जटिल जैविक उत्प्रेरक के रूप में परिभाषित किया जा सकता है जो शरीर की विभिन्न शारीरिक प्रक्रियाओं को विनियमित करने के लिए इसकी कोशिकाओं में एक जीवित जीव द्वारा निर्मित होता है। जीवित कोशिकाओं के बाहर कार्यात्मक एंजाइमों को एक्सोनिजाइम कहा जाता है, उदाहरण के लिए, पाचन रस में मौजूद एंजाइम, आँसू के लाइसोजाइम। जीवित कोशिकाओं के भीतर सक्रिय एंजाइमों को एंडोजाइम के रूप में जाना जाता है, उदाहरण के लिए, क्रेब्स चक्र के एंजाइम, ग्लाइकोसिस के एंजाइम, आदि।

जिस पदार्थ पर एक एंजाइम कार्य करता है उसे "सब्सट्रेट" कहा जाता है और आम तौर पर बोलते हुए, एंजाइम को सब्सट्रेट के बाद प्रत्यय को जोड़कर 'एसे' नाम दिया जाता है। इस प्रकार, उदाहरण के लिए, प्रोटीज प्रोटीन पर काम करने वाले एंजाइमों का एक समूह है, लिपिड लिपिड पदार्थों पर काम करने वाले एंजाइमों का एक समूह है और माल्टोज़ एंजाइम एंजाइम का नाम है।

कभी-कभी एक एंजाइम का नाम प्रतिक्रिया की प्रकृति को इंगित करता है जो इसके बारे में लाता है। उदाहरण के लिए, इनवर्टेज जो सुक्रोज को ग्लूकोज और फ्रुक्टोज में तोड़ता है, उलटा लाता है (यह एक ऐसी प्रक्रिया है जिसमें एक प्रकार का ऑप्टिकल घुमाव दिखाने वाला कच्चा माल अंत उत्पादों को बाहर निकालता है जो विपरीत प्रकार के ऑप्टिकल रोटेशन को दर्शाता है)।

नामकरण:

एंजाइम नामकरण की एक जांच से पता चलता है कि कई मामलों में, यह दोनों असंगत होने के साथ-साथ भ्रामक भी है। ऐसे उदाहरणों की भी कमी नहीं है जहां विभिन्न जैव रसायनविदों ने एक ही एंजाइम के लिए अलग-अलग नाम दिए हैं। इस विसंगति को अंतर्राष्ट्रीय आयोग ने 1961 में अपनी रिपोर्ट में एंजाइमों पर हटा दिया था।

आयोग ने माना कि प्रत्येक एंजाइम में सब्सट्रेट का नाम होना चाहिए: (1) सब्सट्रेट का नाम और (2) 'एसे' में समाप्त होने वाला शब्द जो एक प्रकार की उत्प्रेरक प्रतिक्रिया को दर्शाता है जैसे कि स्यूसिनिक डिहाइड्रोजनेज, पाइरुविन ट्रांसअमाइनेज। यह नामकरण सटीक और व्यवस्थित है, हालांकि कुछ मामलों में, यह लंबी और जीभ-घुमा है। यह इस कारण से है कि आधिकारिक नामों के साथ तुच्छ नामों को बरकरार रखा गया है, लेकिन केवल उनके व्यवस्थित नामों के संदर्भ में।

1961 में इंटरनेशनल यूनियन ऑफ बायोकेमिस्ट्री (IUB) द्वारा एंजाइम वर्गीकरण की आधुनिक प्रणाली शुरू की गई थी। यह एंजाइमों को निम्नलिखित छह श्रेणियों में विभाजित करता है।

1. ऑक्सीडायरेक्टेस:

वे इलेक्ट्रॉनों के ऑक्सीकरण और कमी प्रतिक्रियाओं या हस्तांतरण में भाग लेते हैं। ऑक्सीडोरक्टेसिस तीन प्रकार के होते हैं- ऑक्सीडेस, डीहाइड्रोजनीज और रिडक्टेस, उदाहरण के लिए, साइटोक्रोम ऑक्सीडेज (ऑक्सीडाइज साइटोक्रोम), सक्सिनेट डिहाइड्रोजनेज, नाइट्रेट रिडक्टेस।

2. स्थानांतरण:

वे एक समूह को एक अणु से दूसरे में स्थानांतरित करते हैं, जैसे, ग्लूटामेट-पाइरूवेट ट्रांसअमिनेज़ (एलेनिन के संश्लेषण के दौरान ग्लूटामेट से पाइरूवेट में एमिनो समूह को स्थानांतरित करता है)। रासायनिक समूह स्थानांतरण मुक्त राज्य में नहीं होता है।

3. हाइड्रॉलिसिस:

वे पानी के अणुओं के हाइड्रोजन और हाइड्रॉक्सिल समूहों की मदद से बड़े अणुओं को छोटे लोगों में तोड़ते हैं। घटना को हाइड्रोलिसिस कहा जाता है। पाचन एंजाइम इस समूह के हैं, उदाहरण के लिए, एमाइलेज (स्टार्च के हाइड्रोलिसिस), सुक्रेज़ और लैक्टेज़।

4. Lyases:

एंजाइमों में दरार, बिना हाइड्रॉलिसिस के समूहों को हटाने, डबल बांड या रिवर्स के लिए समूहों के अलावा, उदाहरण के लिए, हिस्टिडाइन डिकार्बोक्सीलेज़ (हिस्टडीन से हिस्टामाइन और सीओ 2 के लिए टूट जाता है), एल्डोलेज़ (फ़्यूज़ो -1, 6-डायफॉस्फेट से डायहाइड्रोक्सी एसीटोन फॉस्फेट और ग्लिसराल्डिहाइड फॉस्फेट)। )।

5. गैस:

एंजाइम आइसोमेरिक परिवर्तनों को प्रभावित करने के लिए अणु संरचना के पुनर्व्यवस्था का कारण बनते हैं। वे तीन प्रकार के होते हैं, आइसोमेरिस (अल्टोज-टू-केटोज ग्रुप ऑफ वाइस-वर्सा जैसे ग्लूकोज 6-फॉस्फेट टू फ्रक्टोस 6-फॉस्फेट), एपिमेरैसेस (एक घटक या कार्बन समूह की स्थिति में परिवर्तन जैसे कि xululose फॉस्फेट से राइबुलोज फॉस्फेट) और म्यूटेस (शिफ्टिंग) ग्लूकोज-फास्फेट जैसे ग्लूकोज-एल-फॉस्फेट जैसे साइड ग्रुप की स्थिति)।

6. लिगेज:

(Synthetases)। एंजाइम एटीपी से प्राप्त ऊर्जा की मदद से दो रसायनों के बंधन को उत्प्रेरित करते हैं, उदाहरण के लिए, फॉस्फेनॉल पाइरूवेट पीईपी कार्बोक्सिलेज (कार्बन डाइऑक्साइड के साथ फॉस्फेनॉल पाइरूवेट को मिलाकर एटीपी के हाइड्रोलिसिस के साथ ऑक्सालोसेलेट बनाते हैं।)।

इंटरनेशनल यूनियन ऑफ बायोकैमिस्ट्री (IUB) द्वारा पेश किए गए एंजाइम नामकरण की आधुनिक प्रणाली किसी भी दिए गए एंजाइम को चार नंबर देने की एक विधि की परिकल्पना करती है, पहली संख्या मुख्य वर्ग को इंगित करती है जिसमें एंजाइम गिरता है, दूसरा और तीसरा इंगित करता है उपवर्ग और उपवर्गों को इंगित करता है। और चौथा अपने विशेष उप-वर्ग में एंजाइम की क्रम संख्या है; चार संख्याओं को अंकों से अलग किया जाता है।

इस प्रकार मैलिक डिहाइड्रोजनेज को एंजाइम कमीशन नंबर (ईको नंबर 1) 1.1.1.37 दिया जाता है। पहला 1 इंगित करता है कि एंजाइम एक ऑक्सीडोराइडेस है, दूसरा 1 इंगित करता है कि एंजाइम दाताओं के सीएच-ओएच समूह पर कार्य करता है और तीसरा 1 इंगित करता है कि एंजाइम जो प्रतिक्रिया करता है, एनएडी या एनएडीपी एक स्वीकर्ता अणु के रूप में कार्य करता है, 37 जो इस विशेष एंजाइम को दिए गए सीरियल नंबर में अंतिम संख्या वह गुण है जो 1.1.1 संकेत देता है।

एंजाइमों की रासायनिक प्रकृति:

हाल ही में खोजे गए आरएनए एंजाइम के अपवाद के साथ सभी एंजाइम प्रकृति में प्रोटीनयुक्त (सुमेर, 1926) हैं। कुछ एंजाइमों में अतिरिक्त रूप से एक गैर-प्रोटीन समूह शामिल हो सकता है।

रासायनिक प्रकृति में अंतर के आधार पर, एंजाइमों को निम्नानुसार वर्णित किया जा सकता है:

(i) सरल एंजाइम:

कुछ एंजाइम सरल प्रोटीन होते हैं, अर्थात, हाइड्रोलिसिस पर, वे केवल अमीनो एसिड का उत्पादन करते हैं। पेप्सिन, ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन जैसे पाचन एंजाइम इस प्रकृति के हैं।

(ii) संयुग्म एंजाइम:

यह एक एंजाइम है जो दो भागों से बनता है - एक प्रोटीन भाग जिसे एपोनेमी (उदाहरण के लिए, फ्लेवोप्रोटीन) कहा जाता है और एक गैर-प्रोटीन हिस्सा है जिसका नाम कोफ़ेक्टर है। पूर्ण संयुग्म एंजाइम, एक एपोनेज़ाइम और एक कोफ़ेक्टर से मिलकर होता है, जिसे होलोनिज़ाइम कहा जाता है।

एक एंजाइमी गतिविधि तभी हो सकती है जब दोनों घटक (एपोनेज़ाइम और कॉफ़ेक्टर) एक साथ मौजूद हों। कॉफ़ेक्टर कभी-कभी एक साधारण द्विध्रुवीय धात्विक आयन (ई। पाउंड।, Ca, Mg, Zn, Co, आदि) और कभी-कभी एक गैर-कार्बनिक ऑर्गेनिक यौगिक होता है। हालांकि, कुछ एंजाइमों को दोनों प्रकार के कोफ़ैक्टर्स की आवश्यकता होती है। यदि कॉफ़ेक्टर को एपोनेज़ाइम से मजबूती से बांधा जाता है, तो उसे प्रोस्थेटिक समूह कहा जाता है।

उदाहरण के लिए, साइटोक्रोमेस वे एंजाइम होते हैं जिनके पास उनके कृत्रिम समूहों के रूप में पोर्फिरीन होता है। यदि, अधिक या कम स्थायी रूप से अपोनिजाइम के लिए बाध्य होने के बजाय कॉफ़ेक्टर केवल प्रतिक्रिया के समय ही एपोन्ज़ाइम से जुड़ जाता है, तो इसे कोएंजाइम कहा जाता है।

(iii) धातु-एंजाइम:

एंजाइम प्रतिक्रियाओं में शामिल धातु cofactors दोनों monovalent (K + ) और divalent cations (Mg ++, Mn ++, Cu ++ ) हैं। ये एंजाइम द्वारा शिथिल रूप से धारण किए जा सकते हैं, या कुछ मामलों में, अणु की संरचना में ही जाते हैं। यदि धातु अणु का हिस्सा बनाता है, जैसे हीमोग्लोबिन या साइटोक्रोम का लोहा होता है, तो एंजाइम को धातु-एंजाइम कहा जाता है।

(iv) Isoenzymes (Isozymes):

एक समय में यह माना जाता था कि एक जीव के पास चयापचय प्रतिक्रिया के दिए गए कदम के लिए केवल एक ही एंजाइम होता है। बाद में पता चला कि एक सब्सट्रेट पर एक ही उत्पाद का निर्माण करने वाले एंजाइम के कई प्रकारों द्वारा कार्य किया जा सकता है।

एक ही जीव में होने वाले और एक समान सब्सट्रेट गतिविधि वाले एंजाइम के कई आणविक रूपों को आइसोनिजेस या आइसोजाइम कहा जाता है। 100 से अधिक एंजाइमों को आइसोनिजेस कहा जाता है। इस प्रकार गेहूं के एन्डोस्पर्म के एक एमाइलेज में 16 आइसोजाइम होते हैं, लैक्टिक डिहाइड्रोजनेज के मनुष्य में 5 आइसोनाइजेस होते हैं, जबकि शराब डिहाइड्रोजनेज के मक्का में 4 आइसोजाइम होते हैं। Isoenzymes गतिविधि ऑप्टिमा और निषेध में भिन्न होते हैं।

सबसे अच्छी तरह से अध्ययन किया जाने वाला आइसोजाइम लैक्टिक डिहाइड्रोजनेज (LDH) है जो स्टार्च जेल इलेक्ट्रोफोरेटिक सेपरेशन द्वारा देखे गए सबसे कशेरुक के अंगों में पांच संभावित रूपों में होता है। दो मूल रूप से विभिन्न प्रकार के एलडीएच होते हैं। एक प्रकार, जो पाइरूवेट की अपेक्षाकृत कम सांद्रता से दृढ़ता से बाधित होता है, हृदय में प्रबल होता है और इसे हृदय LDH कहा जाता है।

अन्य प्रकार, कम आसानी से पाइरूवेट द्वारा बाधित होता है, कई कंकाल की मांसपेशियों में होता है और इस प्रकार मांसपेशियों को एलडीएच कहा जाता है। हृदय LDH में 4 समान सबयूनिट होते हैं, जिन्हें H सबयूनिट्स कहा जाता है। मांसपेशी LDH में 4 समान M सबयूनिट होते हैं। दो प्रकार के सबयूनिट्स, एच और एम, अलग-अलग अमीनो एसिड रचनाएं, एंजाइम कैनेटीक्स और इम्यूनोलॉजिकल गुण हैं। विभिन्न संयोजनों में ये सबयूनिट्स 5 आइसोनाइजेस उत्पन्न करते हैं।

वे इस प्रकार विभिन्न पर्यावरणीय परिस्थितियों के अनुकूल होने में जीव के लिए उपयोगी हैं।

एंजाइम क्रिया का तंत्र:

एंजाइम एक दिए गए प्रतिक्रिया को बढ़ावा देता है, लेकिन स्वयं प्रतिक्रिया के अंत में अपरिवर्तित रहता है। 1913 में, माइकलिस और मेंटेन ने प्रस्ताव दिया कि एंजाइम गतिविधि के दौरान एक मध्यवर्ती एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स का गठन किया जाता है। अवधारणा को स्पष्ट करने के लिए निम्नलिखित योजना लिखी जा सकती है:

एंजाइम जैविक उत्प्रेरक हैं जो गतिज गुणों में परिवर्तन करके प्रतिक्रिया की दर को तेज करते हैं। इस प्रकार, एंजाइम (ई) एक प्रतिवर्ती प्रतिक्रिया द्वारा एक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स (ईएस) बनाकर सब्सट्रेट (एस) पर अपनी उत्प्रेरक भूमिका का उपयोग करता है जहां के 1 ईएस के गठन के लिए दर स्थिर है, और के 2 दर है ES के E और S के पृथक्करण के लिए निरंतर

ईएस के गठन के बाद, सब्सट्रेट (एस) को उत्पादों में परिवर्तित किया जाता है, इस प्रकार एंजाइम (ई) को अधिक सब्सट्रेट के साथ आगे संयोजन के लिए उपलब्ध कराया जाता है। ES के उत्पादों के लिए ES के रूपांतरण की दर निरंतर K 3 द्वारा इंगित की जा सकती है।

प्रत्येक एंजाइम-उत्प्रेरित प्रतिक्रिया का एक विशेषता K m मान होता है, जो कि Michalies-Menten स्थिर है, जो एंजाइम की प्रवृत्ति और सब्सट्रेट को एक दूसरे के साथ संयोजित करने का एक उपाय है।

इस तरह के एम मान अपने विशेष सब्सट्रेट के लिए एंजाइम की आत्मीयता का एक सूचकांक है। अपने सब्सट्रेट के लिए एक एंजाइम की आत्मीयता ग्रेटर, के एम मूल्य कम है।

एंजाइम सक्रियण की ऊर्जा को कम करता है:

सक्रियण की ऊर्जा ऊर्जा की न्यूनतम मात्रा है जो एक प्रतिक्रिया में भाग लेने के लिए एक अणु की आवश्यकता होती है। एंजाइमों का प्रभाव सक्रियण ऊर्जा आवश्यकताओं को कम करना है, जिससे कम तापमान पर प्रशंसनीय प्रतिक्रिया दरों को बढ़ावा देना संभव है अन्यथा।

उत्प्रेरक साइटें:

सब्सट्रेट अणुओं की तुलना में एंजाइम बहुत बड़े होते हैं। एक एंजाइम-सब्सट्रेट में इसलिए, सब्सट्रेट एंजाइम सतह के केवल एक बहुत छोटे क्षेत्र के संपर्क में है। एंजाइम के इस हिस्से में अमीनो एसिड के अवशेष और पेप्टाइड बॉन्ड शामिल हैं जो सब्सट्रेट के साथ शारीरिक संपर्क में हैं, लेकिन उत्प्रेरक गतिविधि के लिए आवश्यक एक साथ एक सक्रिय साइट का गठन करते हैं, जिसे वर्तमान में उत्प्रेरक साइट के रूप में जाना जाता है।

उत्प्रेरक साइट को छोड़कर, बाकी एंजाइम अणु उत्प्रेरक साइट के सही त्रि-आयामी विरूपण को बनाए रखने के लिए आवश्यक हो सकता है या यह बिना किसी कार्यात्मक भूमिका के बस हो सकता है।

कुछ एंजाइमों में एक उत्प्रेरक साइट की संरचना का अध्ययन किया गया है। यह या तो पपैन और राइबोन्यूक्लिज़ में एंजाइम पर एक दरार है या कार्बोनिक एनहाइडेस के रूप में एक गहरे गड्ढे में है। उत्प्रेरक साइट का आकार जो भी हो, यह माना जाता है कि सही सब्सट्रेट एक सब्सट्रेट-उत्प्रेरक साइट परिसर का उत्पादन करने वाले उत्प्रेरक साइट के साथ बांधता है।

उत्पादक बाध्यकारी शब्द अक्सर इस परिसर में लागू होता है। उत्पादक बाइंडिंग में, एंजाइम और सब्सट्रेट दोनों सक्रियण ऊर्जा में कमी के साथ अनुरूप परिवर्तन दिखाते हैं ताकि सब्सट्रेट एक उत्पाद में परिवर्तित हो जाए।

एंजाइम क्रिया के सिद्धांत:

1. ताला और कुंजी परिकल्पना:

लगभग 1884 में एमिल फिशर द्वारा एंजाइम-सब्सट्रेट परिसर को पहले परिकल्पित किया गया था, दोनों के बीच एक कठोर लॉक-एंड-की यूनियन को ग्रहण किया। एंजाइम के उस भाग को जिसमें सब्सट्रेट (या सब्सट्रेट) को जोड़ती है क्योंकि यह किसी उत्पाद में रूपांतरण से गुजरता है जिसे सक्रिय साइट कहा जाता है।

यदि सक्रिय साइट किसी दिए गए सब्सट्रेट के लिए कठोर और विशिष्ट थी, तो प्रतिक्रिया की प्रतिवर्तीता उत्पन्न नहीं होगी, क्योंकि उत्पाद की संरचना सब्सट्रेट से अलग है और अच्छी तरह से फिट नहीं होगी।

2. प्रेरित-फिट सिद्धांत:

जैसा कि फिशर की एक सख्ती से व्यवस्थित सक्रिय साइट के विपरीत, डैनियल ई। कोशलैंड (1973) ने सबूत पाया कि एंजाइमों की सक्रिय साइट को सब्सट्रेट (या उत्पाद) के निकट दृष्टिकोण से प्रेरित किया जा सकता है, जो एक बेहतर संयोजन की अनुमति देता है, जो कि एक बेहतर संयोजन की अनुमति देता है दोनों के बिच में।

यह विचार अब व्यापक रूप से प्रेरित-फिट सिद्धांत के रूप में जाना जाता है और नीचे सचित्र है। जाहिर है, सब्सट्रेट की संरचना भी प्रेरित फिट के कई मामलों के दौरान बदल जाती है, इस प्रकार एक अधिक कार्यात्मक एंजाइम-सब्सट्रेट परिसर की अनुमति देता है।

एंजाइमों के गुण:

1. एंजाइम की उत्प्रेरक प्रकृति पहले से ही पहले से ही विवरण में चर्चा की गई है।

2. प्रतिवर्तीता:

सैद्धांतिक रूप से, सभी एंजाइम नियंत्रित प्रतिक्रियाएं प्रतिवर्ती हैं। हालाँकि, प्रतिवर्तीता ऊर्जा आवश्यकताओं, अभिकारक की उपलब्धता, अंत उत्पादों की एकाग्रता और पीएच पर निर्भर है। यदि अभिकारकों की रासायनिक क्षमता उत्पादों की तुलना में बहुत अधिक है, तो प्रतिक्रिया केवल बड़े पैमाने पर कार्रवाई के रासायनिक कानून के कारण, उत्पादों के निर्माण की ओर बढ़ सकती है। अधिकांश डीकार्बाक्सिलेशन और हाइड्रोलाइटिक प्रतिक्रियाएं अपरिवर्तनीय हैं।

एक ही एंजाइम एक प्रतिक्रिया के आगे और पिछड़े आंदोलन की सुविधा देता है अगर केवल यह थर्मोडायनामिक रूप से संभव है। श्वसन और प्रकाश संश्लेषण के मार्गों में एक ठोस उदाहरण देखा जाता है। ग्लाइकोलाइसिस और पैंटोज फॉस्फेट पाथवे के एंजाइम ग्लूकोज का प्रसार करते हैं। इनमें से कुछ एंजाइम प्रकाश संश्लेषण में रिवर्स दिशा में काम करते हैं और कार्बन डाइऑक्साइड और पानी से ग्लूकोज का निर्माण करते हैं।

3. गर्मी संवेदनशीलता:

सभी एंजाइम गर्मी संवेदनशील या थर्मोलैबाइल हैं। अधिकांश एंजाइम 25 डिग्री -35 डिग्री सेल्सियस के बीच बेहतर रूप से काम करते हैं। वे ठंड के तापमान पर निष्क्रिय हो जाते हैं और 50 ° -55 डिग्री सेल्सियस पर अवक्रमित हो जाते हैं। हालांकि, थर्मल शैवाल और बैक्टीरिया एक अपवाद हैं। उनके एंजाइम 80 डिग्री सेल्सियस पर भी कार्यात्मक रहते हैं। बीज और बीजाणु के एंजाइम भी 60 ° -70 डिग्री सेल्सियस पर वंचित नहीं होते हैं।

4. पीएच-संवेदनशील:

प्रत्येक एंजाइम एक विशेष पीएच, जैसे, पेप्सिन (2 पीएच), सुक्रेज़ (4-5 पीएच), ट्रिप्सिन (8.5 पीएच) पर कार्य करता है। पीएच का एक परिवर्तन एंजाइमों को अप्रभावी बनाता है।

5. कार्यों की विशिष्टता:

एंजाइम सब्सट्रेट की ओर विशिष्टता दिखाते हैं, जिस पर वे अपनी उत्प्रेरक भूमिका निभाते हैं। एंजाइमों की इस अनूठी संपत्ति द्वारा तय किया जाता है: (1) सब्सट्रेट अणु के संरचनात्मक विन्यास, (2) एंजाइम की रचना और (3) एंजाइम पर सक्रिय या उत्प्रेरक साइट। एंजाइमों की सब्सट्रेट विशिष्टता दो प्रकार की होती है: समूह विशिष्टता और स्टीरियो-विशिष्टता।

एंजाइम आमतौर पर समूह विशिष्टता दिखाते हैं अर्थात, वे केवल रासायनिक रूप से संबंधित यौगिकों के समूह पर हमला करते हैं। समूह विशिष्टता एक सापेक्ष समूह विशिष्टता हो सकती है, जिसमें एंजाइम कई समरूप पदार्थों पर कार्य करता है।

इस प्रकार, हेक्सोकाइनेज, फॉस्फेट समूह को एटीपी से कम से कम 23 हेक्सोज या उनके डेरिवेटिव जैसे ग्लूकोज, मैनोज, फ्रुक्टोज और ग्लूकोसमाइन में स्थानांतरित करता है। समूह विशिष्ट एंजाइमों में से कुछ एक पूर्ण समूह विशिष्टता का प्रदर्शन करते हैं, जिसका अर्थ है कि एंजाइम केवल एक यौगिक पर कार्य करता है और इसके समरूप नहीं। मन्नोज, ग्लूकोकाइनेज और फ्रुक्टोकिनेज क्रमशः हेक्सोज, मैनोज, ग्लूकोज और फ्रुक्टोज के फॉस्फोराइलेशन में शामिल हैं।

एंजाइम सब्सट्रेट के प्रति स्टीरियो-विशिष्टता भी दिखाते हैं और यह ऑप्टिकल और ज्यामितीय दोनों आइसोमरों के साथ प्रदर्शित होता है।

(i) यदि एंजाइम ऑप्टिकल विशिष्टता को दर्शाता है, तो यह यौगिकों के डेक्सट्रो (डी) या लॉवो (एल) आइसोमर पर कार्य करता है। इस प्रकार, डी। एमिनोएसिड ऑक्सीडेज केवल डी। एमिनो-एसिड और एल। एमिनोएसिड ऑक्सीडेज केवल L. एमिनोइड्स के साथ प्रतिक्रिया करता है।

(ii) ज्यामितीय विशिष्टता को सीस और ट्रांस आइसोमर्स की ओर प्रदर्शित किया जाता है। फ्यूमरिक और मैलिक एसिड दो ज्यामितीय आइसोमर हैं। फ्यूमरिक हाइड्रैटेज़ केवल ट्रांस-आइसोमर फ्यूमरिक एसिड पर कार्य करता है, लेकिन सिस-आइसोमेर मैलिक एसिड पर नहीं।

6. एंजाइम निषेध:

पदार्थ या यौगिक जो एंजाइम-उत्प्रेरित प्रतिक्रिया की दर को कम करते हैं, उन्हें अवरोधक के रूप में जाना जाता है और घटना को एंजाइम-निषेध के रूप में वर्णित किया जाता है। तीन प्रकार के अवरोध हैं।

(i) प्रतिस्पर्धी निषेध:

जब एक यौगिक एंजाइम प्रोटीन पर सक्रिय साइट के लिए एक सब्सट्रेट के साथ प्रतिस्पर्धा करता है और इस तरह उस एंजाइम की उत्प्रेरक गतिविधि को कम करता है, तो यौगिक को एक प्रतिस्पर्धी अवरोधक माना जाता है। इस तरह के संरचनात्मक एनालॉग्स (जिसे एंटीमेटाबोलिट्स कहा जाता है) द्वारा निषेध, जो प्रतिक्रिया मिश्रण के लिए अधिक सब्सट्रेट जोड़कर उलटा होता है, प्रतिस्पर्धी अवरोध के रूप में जाना जाता है।

उदाहरण के लिए, succinate dehydrogenase आसानी से fumaric एसिड के लिए succinic ऑक्सीकरण। यदि मलोनिक एसिड की बढ़ती सांद्रता, जो संरचना में succinic एसिड के समान होती है, को जोड़ा जाता है, तो succinic dehydrogenase गतिविधि बहुत गिर जाती है।

सब्सट्रेट succinic एसिड की एकाग्रता में वृद्धि से अवरोध को अब उलटा किया जा सकता है। इस प्रकार के निषेध में अवरोध की मात्रा (i) अवरोधक एकाग्रता, (ii) सब्सट्रेट एकाग्रता और अवरोधक और सब्सट्रेट के सापेक्ष संपन्नता से संबंधित है। निरोधात्मक प्रभाव प्रतिवर्ती है।

एक अवरोधक प्रतिस्पर्धी है या नहीं, यह पता लगाया जा सकता है कि लाइनविएवर- बर्क प्लॉट का निर्माण करके किया गया है। प्रतिस्पर्धी अवरोधक एंजाइम के K m को बदल देते हैं क्योंकि वे सक्रिय साइटों पर कब्जा कर लेते हैं। हालांकि, वे प्रतिक्रिया के V अधिकतम या अधिकतम वेग में परिवर्तन नहीं करते हैं।

(ii) गैर-प्रतिस्पर्धी निषेध:

सब्सट्रेट एकाग्रता को बढ़ाकर जिस प्रकार के निषेध को उलट नहीं किया जा सकता है उसे गैर-प्रतिस्पर्धी निषेध कहा जाता है। अवरोधक सक्रिय साइट के अलावा एंजाइम पर एक साइट के साथ दृढ़ता से जोड़ता है और यह प्रभाव केवल सब्सट्रेट एकाग्रता को बढ़ाकर दूर नहीं किया जाता है।

इस प्रकार के निषेध में अवरोध की मात्रा एंजाइम के लिए (ए) अवरोधक एकाग्रता, और (बी) अवरोधक संबंध से संबंधित है। सब्सट्रेट एकाग्रता का इस प्रणाली पर कोई प्रभाव नहीं पड़ता है, और गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक वी मैक्स को बदल देते हैं और एंजाइम के के एम नहीं।

साइनाइड, एज़ाइड और भारी धातु जैसे चांदी, पारा, सीसा, आदि गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक के कुछ उदाहरण हैं जो आवश्यक सल्फाहाइड्रील समूहों या एंजाइमों के धातु घटक के साथ गठबंधन या नष्ट कर देते हैं।

(iii) प्रतिक्रिया (अंतिम उत्पाद) निषेध:

जब किसी प्रतिक्रिया का अंत-उत्पाद बहुत-प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने वाले एंजाइम की कार्रवाई को रोककर अपने स्वयं के पूर्वजों के गठन को रोकने का कार्य करता है, तो अवरोध को प्रतिक्रिया अवरोध कहा जाता है।

एक्स द्वारा ए से बी में रूपांतरण का निषेध इस तरह का एक निषेध होगा। यहाँ एक्स, प्रतिक्रिया का अंतिम उत्पाद, एंजाइम की कार्रवाई को रोककर अपने स्वयं के पूर्वजों (बी) के गठन को रोकने का कार्य करता है, जो ए से बी में परिवर्तन को उत्प्रेरित करता है।

इस उदाहरण में, एंजाइम 'ए' को पेसमेकर कहा जा सकता है क्योंकि पूरे अनुक्रम को इसके द्वारा प्रभावी रूप से नियंत्रित किया जाता है। एक वास्तविक उदाहरण ई। कोलाई में एसपारटिक एसिड और कार्बामाइल फॉस्फेट से साइटिडिन ट्राइफॉस्फेट (CTP) का निर्माण है।

जैसा कि CTP की एक महत्वपूर्ण सांद्रता का निर्माण होता है, ट्राइफॉस्फेट एंजाइम, एस्पार्टेट ट्रांसकारबाइलेज़ (ATCase) को रोककर अपने स्वयं के गठन को धीमा कर देता है, जो अपने स्वयं के संश्लेषण के पेसमेकर कदम को उत्प्रेरित करता है। जब ट्राइफॉस्फेट की सांद्रता चयापचय उपयोग से पर्याप्त रूप से कम हो जाती है, तो अवरोध जारी किया जाता है, और इसके संश्लेषण को नवीनीकृत किया जाता है।

एंजाइम क्रिया और एंजाइम कैनेटीक्स को प्रभावित करने वाले कारक:

1. एंजाइम एकाग्रता:

एक जैव रासायनिक प्रतिक्रिया की दर एंजाइम एकाग्रता में वृद्धि के साथ बढ़ जाती है जो एक बिंदु तक सीमित या संतृप्ति बिंदु कहलाती है। इसके अलावा, एंजाइम एकाग्रता में वृद्धि का बहुत कम प्रभाव पड़ता है।

2. सब्सट्रेट एकाग्रता:

एंजाइम-उत्प्रेरित प्रतिक्रिया की प्रतिक्रिया वेग पर सब्सट्रेट एकाग्रता के प्रभाव का पहला संतोषजनक गणितीय विश्लेषण माइकलिस और मेन्टेन (1913) द्वारा किया गया था। निश्चित एंजाइम एकाग्रता के साथ, सब्सट्रेट की वृद्धि पहले वेग या प्रतिक्रिया दर में बहुत तेजी से वृद्धि होगी।

जैसा कि सब्सट्रेट एकाग्रता में वृद्धि जारी है, हालांकि, प्रतिक्रिया की दर में वृद्धि धीमी गति से शुरू होती है, जब तक कि एक बड़े सब्सट्रेट एकाग्रता के साथ, वेग में कोई और परिवर्तन नहीं देखा जाता है। इस उच्च सब्सट्रेट एकाग्रता पर प्राप्त प्रतिक्रिया के वेग को निर्दिष्ट स्थितियों के तहत एंजाइम-उत्प्रेरित प्रतिक्रिया के अधिकतम वेग (वी एम ) के रूप में परिभाषित किया गया है और संतृप्ति स्तर से नीचे सब्सट्रेट सांद्रता के साथ प्राप्त प्रारंभिक प्रतिक्रिया वेग को वी कहा जाता है।

आधा अधिकतम वेग (V m / 2) प्राप्त करने के लिए आवश्यक सब्सट्रेट एकाग्रता उपरोक्त आंकड़ा से आसानी से निर्धारित किया जा सकता है और एंजाइम कैनेटीक्स में एक महत्वपूर्ण निरंतर है। यह माइकलिस स्थिरांक या K m को परिभाषित करता है। दूसरे शब्दों में, K को सब्सट्रेट एकाग्रता के रूप में परिभाषित किया जाता है जब V =-V m -Under बफर के तापमान, पीएच और आयनिक ताकत को ध्यान से परिभाषित करता है, यह निरंतर K m एक एंजाइम-सब्सट्रेट परिसर के पृथक्करण स्थिरांक को अनुमानित करता है। K m या 1 / K m का पारस्परिक, इसके सब्सट्रेट के लिए एक एंजाइम की आत्मीयता का अनुमान लगाता है।

एंजाइम क्रिया की कैनेटीक्स:

माइकलिस निरंतर K काफी महत्व का है क्योंकि यह एक प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने वाले एंजाइम की कार्रवाई का तरीका प्रदान करता है। यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि कम सब्सट्रेट एकाग्रता पर सब्सट्रेट के वेग का संबंध लगभग रैखिक होता है और पहले-क्रम कैनेटीक्स का पालन करता है, अर्थात, प्रतिक्रिया ए-> बी की दर सब्सट्रेट एकाग्रता [ए] के सीधे आनुपातिक है।

वी = के '[ए] कम [सब्सट्रेट]

जहां V एकाग्रता पर प्रतिक्रिया का मनाया गया वेग है [A] और K 'विशिष्ट दर स्थिर है। उच्च सब्सट्रेट एकाग्रता पर, हालांकि, प्रतिक्रिया का वेग अधिकतम है और सब्सट्रेट से स्वतंत्र है [ए]; इसलिए यह शून्य-क्रम कैनेटीक्स का पालन करता है।

V m = K 'संतृप्त [सब्सट्रेट]

माइकलिस-मेन्टेन समीकरण जो इस संबंध का वर्णन करता है और संतोषजनक रूप से वक्र की व्याख्या करता है, इस प्रकार है:

V = Vm [S] / K m + [S]

जहाँ V = प्रारंभिक प्रतिक्रिया वेग पर दिए गए सब्सट्रेट सांद्रता [S]

के एम = माइकलिस निरंतर, मोल्स / लीटर।

वी एम = संतृप्त सब्सट्रेट सांद्रता में अधिकतम वेग

[एस] = मोल्स / लीटर में सांद्रता को कम करें

माइकलिस-मेन्टेन समीकरण द्वारा एक एंजाइम प्रतिक्रिया के K मी का निर्धारण कठिन व्यवहार में है। रेखा-जुलाहा-बुर्क साजिश नामक इस समीकरण का एक परिणाम अक्सर इस तरह के दृढ़ संकल्प के लिए उपयोग किया जाता है।

1. तापमान

एक एंजाइम तापमान की एक संकीर्ण सीमा के भीतर सक्रिय है। जिस तापमान पर एक एंजाइम अपनी उच्चतम गतिविधि दिखाता है उसे इष्टतम तापमान कहा जाता है। इस तापमान के ऊपर और नीचे एंजाइम गतिविधि घट जाती है। उत्प्रेरक के रूप में वे तापमान के साथ एक बढ़ी हुई प्रतिक्रिया दिखाते हैं, लेकिन उनका प्रोटीनयुक्त स्वभाव उन्हें इष्टतम तापमान से ऊपर थर्मल विकृतीकरण के लिए अतिसंवेदनशील बनाता है।

2. पीएच:

पीएच जिस पर अधिकतम एंजाइम गतिविधि होती है, एक एंजाइम से दूसरे में काफी भिन्न होती है। इसे पीएच इष्टतम के रूप में जाना जाता है। किसी भी दिशा में कोई भी मामूली बदलाव एंजाइम गतिविधि को काफी कम कर देता है। चूंकि एंजाइम प्रोटीन हैं, इसलिए पीएच परिवर्तन आम तौर पर प्रोटीन की सतह पर अमीनो और कार्बोक्जिलिक एसिड समूहों के आयनिक चरित्र को प्रभावित करते हैं और इसलिए एक एंजाइम की उत्प्रेरक प्रकृति को स्पष्ट रूप से प्रभावित करते हैं।

3. जलयोजन:

एंजाइम सब्सट्रेट की बढ़ी हुई गतिज गतिविधि के तहत अधिकतम कार्य करता है क्योंकि निरंतर चरण अधिक होता है। यही कारण है कि जिन बीजों में पानी की मात्रा कम होती है, वे एक न्यूनतम एंजाइम गतिविधि को पंजीकृत करते हैं, हालांकि उनमें सब्सट्रेट प्रचुर मात्रा में होते हैं। अंकुरण पर, हालांकि, एंजाइम गतिविधि तेजी से बढ़ जाती है और यह पानी के अवशोषण और सब्सट्रेट अणुओं की गतिज गतिविधि के परिणामस्वरूप पदोन्नति के कारण है।

सहएंजाइमों:

सेल्युलर फिजियोलॉजी में कई एंजाइम संबंधी प्रतिक्रियाएं कोएंजाइम की उपस्थिति में पूरी होती हैं। ये ऐसे यौगिक हैं जो एंजाइम की तरह काम करते हैं यानी वे जैविक प्रतिक्रियाओं को गति देते हैं, लेकिन वे सच्चे एंजाइम की तरह प्रोटीन नहीं हैं।

परिभाषा:

एक कोएंजाइम को एक विशेष प्रकार के कोफ़ेक्टर के रूप में परिभाषित किया जा सकता है, अर्थात, एक गैर प्रोटीन कार्बनिक यौगिक, या एक वाहक अणु एक विशेष एंजाइम के साथ मिलकर कार्य करता है।

यदि कोफ़ेक्टर को एपोनेज़ाइम से मजबूती से बांधा जाता है, तो इसे प्रोस्थेटिक समूह कहा जाता है; और यदि, अपोनिजाइम से अधिक या कम स्थायी रूप से बाध्य होने के बजाय, कार्बनिक कॉफ़ेक्टर केवल प्रतिक्रिया के समय ही एंजाइम प्रोटीन से जुड़ जाता है, तो इसे कोएंजाइम कहा जाता है।

सेलुलर प्रक्रियाओं में कभी-कभी हाइड्रोजन परमाणुओं या इलेक्ट्रॉनों को एक यौगिक से हटा दिया जाता है और दूसरे में स्थानांतरित किया जाता है। ऐसे सभी मामलों में एक विशिष्ट एंजाइम निष्कासन को उत्प्रेरित करता है, लेकिन स्थानांतरण को पूरा करने के लिए एक विशिष्ट कोएंजाइम भी मौजूद होना चाहिए। कोएंजाइम अस्थायी रूप से परमाणुओं के हटाए गए समूह में शामिल हो जाता है, या बाद में उन्हें किसी अन्य स्वीकर्ता कंपाउंड में सौंप सकता है।

Coenzymes की रासायनिक प्रकृति:

अधिकांश कोएनजाइम न्यूक्लियोटाइड्स के रासायनिक व्युत्पन्न हैं। अधिक विशेष रूप से, अधिकांश कोएंजाइम में न्यूक्लियोटाइड्स के नाइट्रोजन आधार भाग को किसी अन्य रासायनिक इकाई द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है। यह इकाई आमतौर पर एक विशेष विटामिन का व्युत्पन्न है। सेल्युलर फिजियोलॉजी में निम्न कोएंजाइम महत्वपूर्ण हैं।

(i) फ्लेविन डेरिवेटिव या फ्लेविन न्यूक्लियोटाइड्स (FMN और FAD)

(ii) पाइरिडीन डेरिवेटिव या पाइरिडिन न्यूक्लियोटाइड्स (एनएडी और एनएडीपी)।

(iii) कोएंजाइम ए

(iv) कोएंजाइम क्यू

(iv) साइटोक्रोमस

(vi) थायमिन पायरोफॉस्फेट

यहां केवल दो कोएंजाइम वर्णित हैं।

1. फ्लेविन न्यूक्लियोटाइड्स या फ्लेवोप्रोटीन:

श्वसन एंजाइमों का एक बड़ा समूह राइबोफ्लेविन (विटामिन बी 2 ) के दो डेरिवेटिव में से एक के रूप में अपने कोफ़ेक्टर का उपयोग करता है। वे फ्लेविन मोनोन्यूक्लियोटाइड (FMN) और फ्लेविन एडेनिन न्यूक्लियोटाइड (FAD) हैं।

संरचना:

राइबोफ्लेविन एक यौगिक है जिसमें एक राइबोज प्रोटीन और एक फ्लेविन भाग होता है, बाद वाला एक जटिल ट्रिपल रिंग संरचना है। कोशिकाओं में, एक फॉस्फेट समूह राइबोफ्लेविन से जुड़ा होता है जिसके परिणामस्वरूप न्यूक्लियोटाइड होता है जैसे कि फ्लेविन मोनोन्यूक्लियोटाइड (FMN) या राइबोफ्लेविन मोनोफॉस्फेट के रूप में जाना जाता है। यदि एफएमएन एएमपी में शामिल हो जाता है, तो एक डाइन्यूक्लियोटाइड जिसे फ्लेविन एडीनाइन डाइन्यूक्लियोटाइड (एफएडी) के रूप में जाना जाता है, का गठन होता है।

कार्य:

एफपीएन या एफएडी दोनों में एक एपोनेमी के साथ संयोजन को फ्लेवोप्रोटीन (एफपी) कहा जाता है। फ्लेवोप्रोटीन ने एक मेटाबोलाइट से हाइड्राइड आयन (एच - ) और हाइड्रोजन आयन (एच + ) को हटाने को उत्प्रेरित किया। इन कोएंजाइमों में, यह अणु का फ्लेविन भाग होता है जो हाइड्रोजन के अस्थायी लगाव के लिए विशिष्ट स्थान प्रदान करता है।

FMN + MH 2 —–> FADH 2 + M

FMN + MH 2 —–> FMNH 2 + M

इस प्रतिक्रिया में, MH एक सब्सट्रेट का प्रतिनिधित्व करता है, FADH, FAD का घटा हुआ रूप है, और FMNH 2 FMN का घटा हुआ रूप है। इस प्रतिक्रिया के लिए हाइड्रोजन का एक महत्वपूर्ण स्रोत कम किया गया पाइरिडिन न्यूक्लियोटाइड है।

H + + NADH + FAD —–> NAD + + FADH 2

सभी मामलों में कम flavoproteins अपने इलेक्ट्रॉनों को साइटोक्रोमेस पर पास करते हैं।

2. कोएंजाइम क्यू:

यह एंजाइम एक क्विनोन है, जिसे यूबिकिनोन के रूप में जाना जाता है, और मुख्य रूप से माइटोकॉन्ड्रिया में पाया जाता है, लेकिन माइक्रोसेम और सेल नाभिक आदि में भी।

संरचना:

Coenzyme Q या ubiquinone में एक साइड चेन के साथ एक क्विनोन होता है जिसकी लंबाई माइटोकॉन्ड्रिया के स्रोत के साथ बदलती है। अधिकांश जानवरों के ऊतकों में क्विनोन के पास अपनी साइड चेन में 10 आइसोप्रेनोसिड इकाइयाँ होती हैं और इसे कोएंजाइम Q 10 कहा जाता है।

समारोह:

कोएंजाइम क्यू माइटोकॉन्ड्रिया में इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला का एक आवश्यक घटक है। यह फ्लेविन कोएंजाइम (FAD और FMN) और साइटोक्रोमेस के बीच एक अतिरिक्त हाइड्रोजन वाहक के रूप में कार्य करता है।

क्यू + एफएडीएच --> क्यूएच + एफएडी

कम (QH 2 ) अपने इलेक्ट्रॉनों को माइटोकॉन्ड्रिया में साइटोक्रोम b में स्थानांतरित करता है।